단백질 분자의 물리적 구조에 대해 이해하기!

단백질 분자의 물리적 구조에 대해 알아보자!!!!

 

 

산과 마찬가지로 모든 단백질은 중합체이다. 그러나 단백질은 뉴클레오타이드 대신 아미노산들로 구성되어 있다. 각 단백질 분자는 고유한 3차원적 구조를 가지고 있으며 이는 그 단백질을 구성하는 아미노산들의 서열에 의하여 기본적으로 결정된다. 이점에서 일반적으로 이중나선 이라는 구조를 이루는 DNA와 뚜렷한 차이를 보인다. 이 때문에 단백질의 연구는 매우 복잡하다. 그러나 다른 한편으로 이러한 단백질 구조의 다양성으로 인해 단백질들은 세포에 필요한 수천 가지의 과정을 수행할 수 있는 것이며 연구의 대상으로 흥미로운 것이다.

 

흔히 단백질을 살아 있는 세포의 보병이라고 한다. 많은 고분자들 가운데 단백질의 기능이 가장 다양하다. 크기, 모양, 고분자의 조성에 따라 단백질의 종류는 다양하게 변형될 수 있다. 이러한 다양한 특성들이 다양한 기능적 특성을 낳는다. 어떤 단백질들은 구조적 기능을 수행하는가 하면, 다른 단백질들은 화학 반응을 촉진한다. 단백질들이 어떻게 이처럼 다양한 기능을 수행하는 가를 이해하기 위해서 먼저 각각의 아미노산이 단백질의 구조적 특성에 어떻게 기여하는지 알아보자. 아미노산 서열을 비롯하여 꼬임, 접힘, 집합을 개관하고, 이들 각각이 단백질의 기능에 기여하는 바를 알아볼 것이다. 그런 다음 매우 다른 특성들을 보이며 그로 인한 다양한 기능을 나타내는 몇가지 단백질에 대하여 고찰해 볼 것이다.

 

다양한 광학 기술에 크게 의존하거나 X-선 회절 분석과 같이 수학적으로 복잡한 내용을 포함하는 단백질의 상세한 구조는 너무 어렵게 때문에 이번 포스팅에서는 간단한 구조에 대해서만 다루도록 할것이다.

 

 

 

단백질 분자의 기본적 특징

 

단백질은 아미노산의 중합체로 탄소 원자들과 펩티드기가 교대로 배열하여 선형의 폴리펩타이드 사슬을 이루고 있으며 특이한 작용기인 아미노산 곁사슬들은 알파 탄소 원자에서 돌출되어 있다. 이와 같은 아미노산들의 선형 서열을 단백질의 1차구조(primary structure)라고 한다. 다음에서 알게 되겠지만, 선형 이라는 용어는 주의해서 사용할 필요가 있다. 왜냐하면 다음 절에서 나타나겠지만 폴리펩타이드 사슬에는 접힘이 많고 다양한 3차원 형태를 취할 수 있기 떄문이다.

 

이들 각 형태는 다시 몇개의 표준적인 기본 3차원적 구조와 그밖에 그 분자에만 독특한 구조들로 구성되어 있다. 핵산 분자들은 10의 10승 정도의 분자량을 갖는 매우 큰 분자이지만 단백질 분자들은 이에 비해 훨씬 더 작다. 사실 일반적인 단백질 분자의 분자량은 가장 작은 핵산 분자인 tRNA의 분자량과 비슷하다. 수백가지의 많은 단백질들의 분자량이 측정되었다. 일반적인 폴리펩타이드 사슬들의 분자량은 15000내지 70000정도이다. 아미노산 한 분자의 평균 분자량은 110인데 이것은 일반적인 폴리펩타이드 사슬들이 135개에서 635개 정도의 아미노산들로 구성되어 있음을 의미한다. 일반적인 폴리펩타이드 사슬을 완전히 펼쳐 놓았을 때 그 길이는 1000 내지 5000A 정도가 된다. 근육의 미오신과 힘줄의 트로포콜라젠과 같은 일부 긴 섬유성 단백질은 그 길이가 각각 1600~2800 핵타르 정도 된다. 하지만 대부분의 단백질들에는 접힘이 많아서 가장 긴 직경이라고 하더라도 40핵타르에서 80핵타르 정도가 보통이다. 이런 접합이 단백질의 2차구조(secondary structure)를 이루며 이는 이어서 설명하겠다.

 

 

 

폴리펩타이드 사슬의 접힘

 

완전히 펼쳐놓은 사슬이 존재한다고 가정한다면 그 구조는 위에 그림과 같을 것이다. 이렇게 잡아 늘여놓은 형태의 단백질은 생물학적 활성을 갖지 못한다. 오히려 단백질의 기능은 폴리펩타이드가 복잡한 방식으로 접혀서 정밀한 3차원 구조를 이루기 때문에 생겨난다. 접힘 구조는 비공유 결합의 상호작용에 의해 안정된다. 펩타이드 결합과 폴리펩타이드 사슬의 아미노산들이 갖는 물리적 성질이 이 접힘의 방식을 결정한다. 이들 물리적 성질에 기초한 세 가지 원리를 설명하면 다음과 같다.

 

1. 펩타이드 결합은 부분적으로 이중결합의 성격을 가지기 때문에 평면적이며 유동적이지 못하게 제한되어 있다. 자유로운 회전은 알파-탄소 원자와 그 펩타이드 단위에서만 일어날 수 있다. 폴리펩타이드 사슬은 이 정도의 유연성은 있지만 모든 결합에서 자유로운 회전이 일어날 만큼 유연한 것은 아니다.

 

2. 아미노산의 곁사슬들은 포개어질 수가 없다. 특히 큰 곁사슬이 있을 경우 특정방향으로는 회전이 이루어지지 않기 때문에 접힘은 절대로 무작위적으로 이루어질 수 없다.

 

3.같은 부호의 전하를 띤 작용기들은 서로 가까이 위치하지 않는다. 그러므로 같은 전하들은 펩타이드 사슬의 펼침의 원인이 된다.

 

이러한 원리들에 더하여 접힘은 다음의 일반적인 경향성에 따라 이루어진다.

 

1. 극성의 곁사슬을 갖는 아미노산들은 단백질에서 물과 접촉하는 표면에 위치하는 경향이 있다.

2. 비극성 곁사슬을 갖는 아미노산들은 단백질 내부에 위치하는 경향이 있다. 소수성이 매우 강한 곁사슬들은 밀집하는 경향이 있다.

3. 수소결합은 펩타이드 결합의 카보닐기의 산소와 다른 펩타이드 결합의 질소 원자에 붙어있는 수소 사이에서 이루어지는 경향이 있다.

4.시스테인의 설프히들리기는 다른 시스테인의 -SH기와 결합하여 S-S이황화결합을 하는 경향이 있다. 이들 결합은 단백질 구조에 강력한 제한 요인으로 작용한다.

 

많은 예외들이 있는 까닭에 이러한 경향성들을 절대적인 것으로 볼 수는 없다. 그럼에도 불구하고 어떤 한 단백질의 구조는 하나의 아미노산만을 교체하여도 크게 달라질 수 있다. 예를 들어 비극성 아미노산을 극성 아미노산으로 대체하면 이러한 결과를 초래할 수 있다. 그러나 비극성 아미노산을 다른 비극성 아미노산으로 대체한다면 이러한 변화는 거의 나타나지 않을 수도 있다. 폴리펩타이드 사슬의 3차 구조는 위에서 열거한 모든 원리들과 경향성들 간의 조화의 결과이며 아주 복잡 미묘한 것이다. 하지만 수많은 폴리펩타이드 사슬들을 살펴보면 사슬의 어떤 기하학적인 배열의 규칙성이 다른 폴리펩타이드 사슬에서 또는 같은 사슬의 다른 부분에서도 반복되고 있음이 밝혀졌다. 이러한 배열은 다른 펩타이드기들 사이의 수소결합으로 나타나는 것이다.